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蛋白酶 K最早從真菌白色側(cè)齒霉Engyodontium album里分離純化出來。因為該酶可以降解角蛋白（Keratin），于是被命名為蛋白酶 K。蛋白結(jié)晶及分子結(jié)構(gòu)學研究表明該酶屬于枯草桿菌蛋白家族（subtilisin family），活性位點具有特征性催化三聯(lián)氨基酸Asp39-His69-Ser224。蛋白酶 K并沒有顯著的底物特異性，主要切割位點為脂族或芳香族等厭水性氨基酸的羧基端的肽鍵。本溶液是將蛋白酶K干粉溶解于稀釋緩沖液【20mM Tris-HCl（pH 7.4）, 1 mM CaCl2, 2% 甘油】中，之后用0.22 µm過濾器除菌過濾而成。