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β-Amyloid (1-40)

MCE 國際站：β-Amyloid (1-40) (TFA)

品牌：MedChemExpress (MCE)

貨號(hào)：HY-P0265A

Synonyms：Amyloid Beta-Peptide (1-40 (human TFA; Amyloid β-Peptide (1-40 (human TFA

純度：99.89%

存儲(chǔ)條件：密封儲(chǔ)存，避潮、避光粉末 -80°C 2 年 -20°C 1 年 *該產(chǎn)品在溶液狀態(tài)不穩(wěn)定，建議您現(xiàn)用現(xiàn)配，即刻使用。

運(yùn)輸條件：美國大陸的室溫；其他地方可能有所不同。

產(chǎn)品活性：β-Amyloid (1-40) TFA 是阿爾茨海默癥患者腦斑塊中發(fā)現(xiàn)的一種主要蛋白片段。

生物活性：β-淀粉樣蛋白 (1-40) TFA 是阿爾茨海默病患者大腦中斑塊中的主要蛋白質(zhì)^[1]。 體外實(shí)驗(yàn)： β-淀粉樣蛋白 (1-40) 和 (1-42) 是老年斑淀粉樣蛋白的主要成分，是存在于大腦、腦脊液中的生理肽（腦脊液）和血漿。腦脊液β-淀粉樣蛋白(1-40)和(1-42)水平在正常衰老過程中呈U型自然過程^[1]。β-淀粉樣蛋白進(jìn)一步聚集(1-40) 1. 將固體Aβ肽溶解在冷的六-氟-2-丙醇(HFIP)中。多肽在室溫下孵育至少1h，以建立單體化和結(jié)構(gòu)隨機(jī)化。 2. 蒸發(fā)除去HFIP，所得多肽在-20或-80℃下以薄膜形式儲(chǔ)存。  3. 將得到的膜溶解在5mM的無水DMSO中，然后渦旋稀釋到合適的濃度和緩沖液（無血清和酚紅的培養(yǎng)基）中。 4. 接下來，將溶液在 4-8°C 下 48 小時(shí)。然后將樣品在 4-8°C 下以 14000g 離心 10 分鐘；可溶性低聚物在上清液中。上清液稀釋10-200倍用于實(shí)驗(yàn)。方法因下游應(yīng)用而異。

體外：β-淀粉樣蛋白 (1-40) 和 (1-42) 是老年斑淀粉樣蛋白的主要成分，是存在于大腦、腦脊液 (CSF) 和血漿中的生理肽。 CSF β-淀粉樣蛋白 (1-40) 和 (1-42) 的水平在正常衰老過程中呈 U 型自然過程[1]。β-Amyloid (1-40) 的進(jìn)一步聚集 1. 將固體 Aβ 肽溶解在冷的 Hexafluoro-2-propanol (HFIP) 中。多肽在室溫下孵育至少 1 h，以建立單體化和結(jié)構(gòu)隨機(jī)化。 2. 蒸發(fā)除去 HFIP，所得多肽以薄膜形式儲(chǔ)存在 -20 或 -80℃。 3. 將得到的膜溶解在 5 mM 的無水 DMSO 中，然后渦旋稀釋成合適的濃度和緩沖液 (無血清和酚紅的培養(yǎng)基)。 4. 接下來，將溶液在 4-8°C 下 48 小時(shí)。然后將樣品在 4-8°C 下以 14000g 離心 10 分鐘；可溶性低聚物在上清液中。上清液稀釋 10 -200 倍用于實(shí)驗(yàn)。方法因下游應(yīng)用而異。 MCE尚未獨(dú)立證實(shí)這些方法的準(zhǔn)確性。僅供參考。

體內(nèi)：Ferric nitrilotriacetate 腹腔注射入小鼠體內(nèi)后會(huì)在肝臟和胰腺中大量沉積。Ferric nitrilotriacetate 可用于動(dòng)物建模，構(gòu)建腎腫瘤模型和糖尿病模型[1][2][3][4]。

Sequence：Asp-Ala-Glu-Phe-Arg-His-Asp-Ser-Gly-Tyr-Glu-Val-His-His-Gln-Lys-Leu-Val-Phe-Phe-Ala-Glu-Asp-Val-Gly-Ser-Asn-Lys-Gly-Ala-Ile-Ile-Gly-Leu-Met-Val-Gly-Gly-Val-Val

熱-銷產(chǎn)品：Selinexor  | CX516  | BCECF-AM  | Anidulafungin  | Rosmarinic acid

Trending products：Recombinant Proteins  |  Bioactive Screening Libraries  |  Natural Products  |  Fluorescent Dye  |  PROTAC  |  Isotope-Labeled Compounds  |  Oligonucleotides

參考文獻(xiàn)：

[1]. Shoji M, et al. Cerebrospinal fluid Abeta40 and Abeta42: natural course and clinical usefulness. Front Biosci. 2002 Apr 1;7:d997-1006.
[2]. Nitta A, et al. β-Amyloid protein-induced Alzheimer's disease animal model[J]. Neuroscience letters, 1994, 170(1): 63-66.